Лекарственные препараты ингибиторы ферментов примеры

Лекарственные препараты ингибиторы ферментов примеры

Под термином "ингибирование ферментативной активности" понимают снижение каталитической активности в присутствии определённых веществ — ингибиторов. К ингибиторам следует относить вещества, вызывающие снижение активности фермента. Следует отметить, что все денатурирующие агенты также вызывают уменьшение скорости любой ферментативной реакции, вследствие неспецифической денатурации белковой молекулы, поэтому денатурирующие агенты к ингибиторам не относят.

Ингибиторы вызывают большой интерес для выяснения механизмов ферментативного катализа, помогают установить роль отдельных ферментов в метаболических путях организма. В основе действия многих лекарственных препаратов и ядов лежит ингибирование активности ферментов, поэтому знание механизмов этого процесса крайне важно для молекулярной фармакологии и токсикологии.

Ингибиторы способны взаимодействовать с ферментами с разной степенью прочности. На основании этого различают обратимое и необратимое ингибирование. По механизму действия ингибиторы подразделяют на конкурентные и неконкурентные.

А. Обратимое ингибирование

Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными.

Конкурентное ингибирование

К конкурентному ингибированию относят обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного комплекса. Такой тип ингибирования наблюдают, когда ингибитор — структурный аналог субстрата, в результате возникает конкуренция молекул субстрата и ингибитора за место в активном центре фермента. В этом случае с ферментом взаимодействует либо субстрат, либо ингибитор, образуя комплексы фермент-субстрат (ES) или фермент-ингибитор (EI). При формировании комплекса фермента и ингибитора (EI) продукт реакции не образуется

Для конкурентного типа ингибирования справедливы следующие уравнения:

Кинетические зависимости

Конкурентные ингибиторы уменьшают скорость химической реакции. Конкурентный ингибитор повышает Кm для данного субстрата (уменьшает сродство субстрата к ферменту). Это означает, что в присутствии конкурентного ингибитора необходима большая концентрация субстрата для достижения 1/2 Vmax.

Увеличение соотношения концентрации субстрата и ингибитора снижает степень ингибирования. При значительно более высоких концентрациях субстрата ингибирование полностью

В качестве лекарственных препаратов используют следующие антиметаболиты: сульфаниламидные препараты (аналоги парааминобензойной кислоты), применяемые для лечения инфекционных заболеваний , аналоги нуклеотидов для лечения онкологических заболеваний .

Неконкурентное ингибирование

Неконкурентным называют такое ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра. Неконкурентные ингибиторы не являются структурными аналогами субстрата.

Неконкурентный ингибитор может связываться либо с ферментом, либо с фермент-субстратным комплексом, образуя неактивный комплекс. Присоединение неконкурентного ингибитора вызывает изменение конформации молекулы фермента таким образом, что нарушается взаимодействие субстрата с активным центром фермента, что приводит к снижению скорости ферментативной реакции.

Кинетические зависимости

Этот тип ингибирования характеризуется снижением Vmax ферментативной реакции и уменьшением сродства субстрата к ферменту, т.е. увеличением Кm.

Б. Необратимое ингибирование

Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента, В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию.

К необратимым ингибиторам относят ионы тяжёлых металлов, например ртути (Hg 2+ ), серебра (Ag + ) и мышьяка (As 3+ ), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра. Субстрат при этом не может подвергаться химическому превращению . При наличии реактиваторов ферментативная функция восстанавливается. В больших концентрациях ионы тяжёлых металлов вызывают денатурацию белковой молекулы фермента, т.е. приводят к полной инактивации фермента.

1. Специфические и неспецифические
ингибиторы

Использование необратимых ингибиторов представляет большой интерес для выяснения механизма действия ферментов. С этой целью применяют вещества, блокирующие определённые группы активного центра ферментов. Такие ингибиторы называют специфическими. Ряд соединений легко вступает в реакции с определенными химическими группами. Если эти группы участвуют в катализе, то происходит полная инактивация фермента .

2. Необратимые ингибиторы ферментов как
лекарственные препараты

Пример лекарственного препарата, действие которого основано на необратимом ингибировании ферментов, — широко используемый препарат аспирин. Противовоспалительный нестероидный препарат аспирин обеспечивает фармакологическое действие за счёт ингибирования фермента циклооксигеназы, катализирующего реакцию образования простагландинов из арахидоновой кислоты. В результате химической реакции ацетильный остаток аспирина присоединяется к свободной концевой NH2-группе одной из субъединиц циклооксигеназы .

Это вызывает снижение образования продуктов реакции простагландинов , которые обладают широким спектром биологических функций, в том числе являются медиаторами воспаления.

Аллостерическая регуляция активности ферментов. Роль аллостерических ферментов в метаболизме клетки. Аллостерические эффекторы и ингибиторы. Особенности строения и функционирования аллостерических ферментов и их локализация в метаболических путях. Регуляция активности ферментов по принципу отрицательной обратной связи. Привести примеры.

Наиболее тонким и широко распространенным способом регуляции активности ферментов является аллостерическая регуляция. В этом случае регуляторный фактор связывается не с каталитическим центром фермента, а с другим его участком (регуляторным центром), что приводит к изменению активности фермента. Ферменты, регулируемые таким образом, называются аллостерическими ,они часто занимают ключевую позицию в метаболизме. Вещество, связывающееся с регуляторным центром называется эффектором, эффектор может быть ингибитором, а может быть активатором. Обычно эффекторами бывают либо конечные продукты биосинтетических путей (ингибирование по принципу обратной связи), либо вещества, концентрация которых отражает состояние клеточного метаболизма (АТФ, АМФ, НАД+ и др.). Как правило, аллостерические ферменты катализируют одну из реакций, с которой начинается процесс образования какого-то метаболита. Обычно эта стадия лимитирует скорость всего процесса в целом. В катаболических процессах, сопровождающихся синтезом АТФ из АДФ, в роли аллостерического ингибитора одной из ранних стадий катаболизма часто выступает сам конечный продукт – АТФ. Аллостерическим ингибитором одной из ранних стадий анаболизма нередко служит конечный продукт биосинтеза, например какая-нибудь аминокислота.

Активность некоторых аллостерических ферментов стимулируется специфическими активаторами. Аллостерический фермент, регулирующий одну из катаболических последовательностей реакций, может, например, подчиняться стимулирующему влиянию положительных эффекторов – АДР или АМР и ингибирующему действию отрицательного эффектора – АТР. Известны также случаи, когда аллостерический фермент какого-нибудь метаболического пути специфическим образом реагирует на промежуточные или конечные продукты других метаболических путей. Благодаря этому оказывается возможной координация скорости действия различных ферментных систем.

Дата добавления: 2018-02-18 ; просмотров: 1364 ; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

Вещества, которые оказывают влияние на активность ферментов, называют эффекторами. Это могут быть ингибиторы – соединения, тормозящие каталитический процесс, или активаторы – вещества, которые этот процесс ускоряют.

Читайте также:  Выращивание бычков на мясо как бизнес отзывы

Учение об ингибиторах ферментов имеет большое теоретическое и практическое значение для фармакологии и токсикологии.

Многие лекарственные препараты являются ингибиторами ферментов. Например, ингибиторы амилаз успешно применяются для лечения заболеваний, связанных с повышенной активностью этих ферментов – диабета, ожирения, кариеса. Используемые в военном деле

нервно-паралитические газы представляют собой специфические ингибиторы ферментов. В научных исследованиях специфические ингибиторы используются для изучения механизма действия ферментов, строения их активного центра. Например, многие из промежуточных продуктов гликолиза и дрожжевого брожения были открыты благодаря использованию ингибиторов, блокирующих последовательные стадии процесса. В результате такого блокирования соответствующие промежуточные продукты накапливались в количествах, достаточных для их выделения и идентификации.

По типу действия ингибиторы можно разделить на обратимые и необратимые.

Если ингибитор связывается с молекулой фермента слабыми связями (Е+И ↔ ЕИ) то такой ингибитор легко удаляется и активность фермента восстанавливается. Удаление обратимых ингибиторов из системы (диализом, гельфильтрацией и др.) восстанавливает каталитическую активность фермента.

Если ингибитор связывается с молекулой фермента прочными ковалентными связями (Е+И→ ЕИ), то наступает необратимое подавление активности фермента.

Недавно открыты антиферменты (антиэнзимы, или антизимы), представляющие собой белки (или полипептиды), действующие как ингибиторы ферментов. К подобным веществам относятся, например, ингибитор трипсина, обнаруженный в соевых бобах, и сывороточный антитрипсин. Недавно открыт в печени животных антифермент орнитинде-карбоксилазы. Антизимы, вероятнее всего, образуют

труднодиссоциируемые комплексы с соответствующими ферментами, выключая их из химических реакций.

Ферменты являются белками, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белка (кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, нагревание, ультрафиолетовоеоблучение), приводят к необратимой инактивации фермента. Однако подобное инактивирование относительно неспецифично, оно не связано с механизмом действия ферментов.

Гораздо большую группу составляют так называемые специфические ингибиторы, которые оказывают свое действие на какой-либо один фермент или группу родственных ферментов, вызывая обратимое или необратимое ингибирование.

Некоторые ингибиторы образуют прочные недиссоциируемые связи с функциональными группами в активных центрах ферментов. Например, цианиды связываются с железом в ферментах-гемопротеинах. Фосфорорганические яды (табун, зарин, V-газы) образуют прочные связи с остатками серина и треонина, входящими в состав многих ферментов.

Необратимую инактивацию вызывают соединения (найденные в живой природе или полученные путем синтеза), которые вступают в химическую реакцию с участком фермента, важным для проявления каталитической активности. Такие соединения, специфически реагирующие с определенными группами в молекулах ферментов (групп-специфические реагенты), используют для идентификации функциональных групп активного центра (метод химической модификации).

С этой целью широко используются соединения, блокирующие SH-группы (иодацетамид, n-хлормеркурибензоат и др.), окисляющие остатки триптофана в кислой среде (N-бромсукцинимид), ацетилирующие остатки тирозина (N-ацетилимидазол), связывающие металлы (азид натрия) и т.д.

Так, йодацетат IСН2—СООН, его амид и этиловый эфир, пара-хлормеркурибензоат ClHg—С6Н4—СООН и другие реагенты сравнительно легко вступают в химическую связь с некоторыми SH-группами ферментов. Если такие группы имеют существенное значение для акта катализа, то добавление подобных ингибиторов приводит к полной потере активности фермента:

R-SH + IСН2—СООН —> НI + R—S—CH2—COOH

Действие ряда других ферментов (холинэстераза, трипсин и химотрип-син) сильно тормозится некоторыми фосфорорганическими соединениями, вследствие блокирования ключевой гидроксильной группы серина в активном центре.

При помощи ингибиторов, выключающих отдельные стадии многоступенчатого метаболического процесса, могут быть точно установлены не только последовательность химических реакций, но и природа участвующих в этих превращениях ферментов. Этим путем, применяя йодацетат, фториды и другие специфические ингибиторы, был расшифрован гликолитический путь окислительно-восстановительных превращений глюкозы до стадии образования молочной кислоты в мышечной ткани, насчитывающий 11 стадий с участием 11 ферментов и 10 промежуточных метаболитов.

С ингибированием ферментов связан механизм действия многих токсинов и ядов на организм. Известно, что при отравлениях солями синильной кислоты смерть наступает вследствие полного торможения и выключения дыхательных ферментов (цитохромная система) тканей, особенно клеток мозга. Токсическое влияние на организм человека и животных некоторых инсектицидов обусловлено торможением активности холинэстеразы – фермента, играющего ключевую роль в деятельности нервной системы.

Обратимое ингибирование делится на конкурентное и неконкурентное.

Близкие аналоги субстрата, которые связываются активным центром фермента, но не подвергаются превращению. Занимая активный центр, они препятствуют связыванию истинного субстрата, конкурируя с ним, и поэтому называются конкурентными ингибиторами.

Конкурентное ингибирование может быть вызвано веществами, имеющими структуру, похожую на структуру субстрата, но несколько отличающуюся от структуры истинного субстрата. Такое ингибирование основано на связывании ингибитора с субстратсвязывающим (активным) центром.

Взаимодействие аллостерического фермента с субстратом и эффекторами (схема).

а — активный комплекс; б — неактивный комплекс; 1 — активный центр; 2 — аллостерический центр; 3 — субстрат; 4 — положительный эффектор; 5 — отрицательный эффектор.

Классическим примером подобного типа ингибирования является торможение сукцинатдегидрогеназы (СДГ) малоновой кислотой. Этот фермент катализирует окисление путем дегидрирования янтарной кислоты (сукцината) в фумаровую:

Если в среду добавить малонат (ингибитор), то в результате структурного сходства его с истинным субстратом сукцинатом (наличие двух таких же ионизированных карбоксильных групп) он будет взаимодействовать с активным центром с образованием фермент-ингибиторного комплекса, однако при этом полностью исключается перенос атома водорода от малоната. Структуры субстрата (сукцинат) и ингибитора (малонат) все же несколько различаются. Поэтому они конкурируют за связывание с активным центром, и степень торможения будет определяться соотношением концентраций малоната и сукцината, а не абсолютной концентрацией ингибитора. Таким образом, ингибитор может обратимо связываться с ферментом, образуя фермент-ингибиторный комплекс. Этот тип ингиби-рования иногда называют ингибированием по типу метаболического антагонизма.

Конкурентные ингибиторы нередко используются в качестве лекарственных средств. Например, антимикробные препараты- сульфаниламиды являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты из которой микроорганизмы синтезируют необходимый им для размножение витамин

В 9 (фолиевую кислоту). Многие антибиотики конкурентно тормозят синтез белка микроорганизмами или репликацию ДНК. Противоопухолевые препараты (метотрексат, антагонист витамина В 9) блокирует репликацию ДНК в опухолевых клетках.

Действие конкурентного ингибитора (схема по В.Л. Кретовичу). Е — фермент; S — субстрат; Р1 и Р2 — продукты реакции; I — ингибитор.

Читайте также:  Конденсат в предбаннике что делать

Благодаря этому структурному сходству сульфаниламид блокирует действие фермента путем вытеснения парааминобензой-ной кислоты из комплекса с ферментом, синтезирующим фолиевую кислоту, что ведет к торможению роста бактерий.

Некоторые аналоги витамина В 6 и фолиевой кислоты, в частности дезоксипиридоксин и аминоптерин, действуют как конкурентные, так называемые коферментные, ингибиторы (или антивитамины), тормозящие многие интенсивно протекающие при патологии биологические процессы в организме. Применение подобных аналогов в медицинской практике (в частности, в дерматологии и онкологии) основано на конкурентном вытеснении коферментов из субстратсвязывающих центров ключевых ферментов обмена.

При многоступенчатых реакциях, каждая стадия которой катализируется собственным ферментом:

Скорость подобной суммарной последовательности реакций в значительной степени определяется концентрацией конечного продукта Р, накопление которого выше допустимого уровня оказывает мощное ингибирующее действие на первую стадию процесса и соответственно на фермент E1.

Впервые существование подобного механизма контроля активности ферментов метаболитами было обнаружено у Е.coli при исследовании синтеза изолейцина и ЦТФ. Оказалось, что изолейцин, являющийся конечным продуктом синтеза, избирательно подавляет активность треонин-дегидратазы, катализирующей первую стадию последовательного процесса превращения треонина в изолейцин, насчитывающего пять ферментативных реакций:

Аналогично ЦТФ как конечный продукт биосинтетического пути оказывает ингибирующий эффект на первый фермент

(аспартаткарбамоилтран-сферазу), регулируя тем самым свой собственный синтез. Этот тип ингибирования получил название ингибирования по принципу обратной связи, или ретроингибирования. Существование его доказано во всех живых организмах. В настоящее время он рассматривается как один из ведущих типов регуляции активности ферментов и клеточного метаболизма в целом.

Неконкурентныеингибиторы не имеют структурного сходства к субстрату и присоединяются не к активному центру, а к другим участкам, в том числе и к аллостерическому центру.

Степень торможения во многих случаях определяется продолжительностью действия ингибитора на фермент. При данном типе ингибирования благодаря образованию стабильной ковалентной связи фермент часто подвергается полной инактивации, и тогда торможение становится необратимым. Примером необратимого ингибирования является действие йодацетата, а также диэтил-n-нитрофенилфосфата и солей синильной кислоты. Это действие заключается в связывании и выключении функциональных групп или ионов металлов и молекуле фермента.

Ингибирование происходит вследствие разрушения или необратимой химической модификации функциональных групп ферментов. Примеры:

а) алкилирующие агенты (йодацетамид) необратимо реагируют с SН–группами ферментов

Е–SH + ICH2CОNH2 → E–SCH2 –CОNH2 + HI (фермент) (йодацетамид) комплекс ферментингибитор

б) препараты ФОС (фосфорорганических соединений) это высокотоксичные яды для насекомых и теплокровных животных. Они взаимодействуют с гидроксиг руппой серина в активном центре фермента ацетилхолинэстеразы:

в) тетурам – ингибитор ацетальдегиддегидрогеназы (используют при лечении алкоголизма).

Следует указать, что неконкурентное ингибирование также может быть обратимым и необратимым, поскольку отсутствует конкуренция между субстратом и ингибитором за активный центр. Примеры необратимого ингибирования приведены ранее. При обратимом неконкурентном ингибировании субстрат S и ингибитор I связываются с разными центрами, поэтому появляется возможность образования как комплекса EI, так и тройного комплекса EIS; последний может распадаться с освобождением продукта, но с меньшей скоростью, чем комплекс ES.

Этот тип неконкурентного ингибирования чаще всего наблюдается у ферментов, катализирующих превращения более одного субстрата, когда связывание ингибитора не блокирует связывание субстрата с активным центром. Ингибитор при этом соединяется как со свободным ферментом, так и с ES-комплексом.

Известно, кроме того, так называемое бесконкурентное ингибирование, когда ингибитор связывается с ферментом также в некаталитическом центре, однако не со свободным ферментом, а только с ES-комплексом в виде тройного комплекса.

Современная, так называемая рациональная, химиотерапия (направленное применение лекарственных препаратов в медицине) должна основываться на точном знании механизма действия лекарственных средств на биосинтез ферментов, на активность уже синтезированных ферментов или на регуляцию их активности в организме. Иногда для лечения некоторых болезней используют избирательно действующие ингибиторы. Так, ингибитор ряда протеиназ (трипсина, химотрипсина и калликреина) трасилол широко применяется для лечения острого панкреатита – болезни, при которой уровень трипсина и химотрипсина в крови резко возрастает. Знание избирательного ингибиторного действия некоторых природных и синтетических соединений (так называемых антиметаболитов) на ферменты может служить методологической основой для разработки эффективных методов синтеза химиотерапевтических препаратов. Этот путь открывает широкие возможности для направленного воздействия на синтез ферментов в организме и регуляции интенсивности метаболизма при патологии.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8763 — | 7142 — или читать все.

Содержание

Ферментные средства и ингибиторы ферментов [ править | править код ]

Ферментные средства — это лекарственные средства, содержащие ферменты — высокомолекулярные термолабильные белки, которые выполняют в организме роль биологических катализаторов в реакциях обмена веществ. Читайте также: Ферменты в бодибилдинге.

Классификация ферментных средств

1. Пептидазы: ацидин-пепсин, пепсидил, сок желудочный натуральный.

2. Протеазы: трипсин кристаллический, химотрипсин, химопсин.

3. Нуклеазы: рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза.

4. Фибринолитические ферменты: стрептолиаза, альте плаза (актилизе), фибринолизин.

5. Гиалуронидазы: лидаза, ронидаза, коллагеназа.

7. Другие ферментные средства: аспарагиназа, пенициллиназа, цитохром С.

К числу ферментных препаратов пептидаз относят пепсин — препарат, который содержит протеолитический фермент, получаемый из слизистой желудка свиней, и обладает способностью расщеплять белки до полипептидов.

Показания к применению: заместительная терапия при ахилии, гипо- и анацидные гастриты, диспепсии.

Входит в состав препаратов ацидин-пепсин, содержащий также бетаин, высвобождающий кислоту хлористоводородную. Содержится пепсин в составе сока желудочного натурального.

Панкреатин — ферментное средство из поджелудочных желез скота, содержит липазу, протеазу, амилазу. Форма выпуска: драже. Назначают по 1—3 драже перед едой.

Показания к применению: заместительная терапия, ахилия, недостаточная функция поджелудочной железы, анацидные гастриты, диспепсии, энтероколит.

Побочные эффекты: обострение подагры.

Фестал содержит три пищеварительных фермента (липазу, амилазу, протеазу), кроме того, желчные кислоты, которые улучшают переваривание жиров, стимулируют желчевыделительную и желчеобразовательную функции печени, повышают проницаемость клеточных мембран. Гемицеллюлоза, также присутствующая в препарате, улучшает моторную функцию желудка и кишечника, связывает токсические продукты жизнедеятельности кишечных бактерий. Фестал следует признать одним из самых удачных ферментных комбинированных препаратов, улучшающих пищеварение. Принимают фестал по 1—3 драже во время или сразу после еды. Количество приемов препарата зависит от количества приемов пищи.

Читайте также:  Как сварить вкусную кашу из кукурузной крупы

Подобные сочетания имеются в энзистале, дигестале, мезим форте и др., существуют также препараты с улучшенной фармакокинетикой (креон, панкреаль Киршнера, панзинорм).

Помимо упомянутых, известны и другие комбинированные препараты, содержащие пищеварительные ферменты, например, препарат растительного происхождения солизим.

В медицинской практике пищеварительные ферменты применяют у лиц с недостаточной желудочной секрецией, с недостаточной функцией поджелудочной железы, с расстройствами пищеварения, атрофическими гастритами, хроническими колитами, расстройствами питания. Лицам с повышенной желудочной секрецией (при повышенной кислотности) пищеварительные ферменты противопоказаны, так как могут усугубить расстройства, связанные с повышенной агрессивностью желудочного сока. Кроме того препарат противопоказан при нарушениях связанных с оттоком желчи (ДЖВП гипокинетического типа).

Трипсин кристаллический разрывает пептидные связи в молекуле белка, расщепляя продукты распада белков, некротические ткани, а также нити фибрина. В живой ткани содержатся ингибиторы фермента трипсина. После внутримышечного введения действие развивается через 25—30 мин. Препарат оказывает отхаркивающее, противовоспалительное действие, улучшает микроциркуляцию, опосредованно оказывает противомикробное и иммуномодулирующее влияние.

Показания к применению: воспалительные заболевания дыхательных путей (как разжижающее мокроту), тромбофлебит, остеомиелит, гайморит, отит, ожоги, пролежни.

Побочные эффекты: боль при введении в мышцу, гиперемия, аллергия, тахикардия.

Подобный эффект наблюдается у химотрипсина, рибонуклеазы, дезоксирибонуклеазы.

Лидаза. В состав препарата входит гиалуро-нидаза, которая деполимеризирует гиалуроновую кислоту, уменьшая ее вязкость, вызывает увеличение проницаемости ткани. Однако следует учитывать, что действие препарата является обратимым.

Фармакокинетика: начало действия через 1—2 ч, период полувыведения — 20—24 ч. i- Показания к применению: контрактуры суставов, рубцы после ожогов и операций, гематомы.

Побочные эффекты: аллергические реакции.

(Сведения о ферментных препаратах см. в соответствующих разделах.)

Особое место занимают ферментные средства системной терапии: вобензим, флогензим.

Вобензим содержит папаин, бромелайн, липазу, амилазу, трипсин, химотрипсин, поэтому обладает противовоспалительным, противоотечным, фибринолитическим, иммуномодулируюшим, вторичным обезболивающим действием, улучшает микроциркуляцию, реологические свойства крови, кровоснабжение, оксигенацию тканей, проявляет гиполипидемическое, иммунокорри-гирующее, антиоксидантное действие, влияет на факторы риска развития реинфарктов.

Показания к применению: синуит, бронхит, пневмония, панкреатит, неспецифический язвенный колит, болезнь Крона, рассеянный склероз, тромбофлебит, воспалительные процессы после хирургических вмешательств, гинекологические и урологические заболевания, травмы.

Побочные эффекты: аллергические реакции, изменение консистенции и запаха кала.

Флогензим содержит трипсин, бромелаин, реутозид. Основные эффекты: противовоспалительный, противоотечный, способствует уменьшению болевых ощущений, снижает вязкость крови, предотвращает тромбообразование, улучшает микроциркуляцию.

Показания к применению: острые воспалительные процессы, обострение хронических воспалительных заболеваний, ожоги, травмы, послеоперационное воспаление и отек, ревматический миозит, тендинит, воспалительно-дистрофические заболевания суставов в фазе обострения.

Побочные эффекты: аллергические реакции, чувство переполнения желудка, метеоризм.

Применение препаратов пищеварительных ферментов в спортивной медицине и в практике спортивной подготовки [ править | править код ]

При высоких физических нагрузках организм требует достаточно большого притока пластического и энергетического материала извне. Пищеварительный аппарат не всегда справляется с этой задачей. Недостаточная переваривающая способность желудочно-кишечного тракта может служить фактором, лимитирующим прирост мышечной массы и работоспособности вследствие относительного белкового и витаминного дефицита. Для коррекции пищеварительных процессов применяют комбинированные средства, содержащие пищеварительные ферменты. Прием таких препаратов существенно улучшает пищеварение и способствует приросту массы тела. Пищеварительные ферменты могут приниматься как самостоятельно, так и в комплексе с анаболическими средствами.

Применение препаратов системной энзимотерапии в спортивной медицине и в практике спортивной подготовки [ править | править код ]

Занятия спортом, как известно, сопряжены с большими физическими нагрузками. Несоответствия между индивидуальными способностями тканей двигательного аппарата к нагрузкам и фактической нагрузкой при тренировке или соревнованиях создают условия для возникновения различных травматических повреждений. Использование препаратов системной энзимотерапии позволяет выдерживать тренировочные нагрузки повышенного объема и интенсивности, при этом прием вобензима позволяет избежать срыва адаптационных механизмов, истощения иммунной системы и дистресса. Вобензим в дозе 10 драже 3 раза в день обладает выраженным иммуностимулирующим действием. При этом, по данным контрольных тестов, существенно повышается уровень спортивной работоспособности. Применение вобензима в спорте увеличивает адаптационные резервы и освоение околопредельных стрессовых нагрузок, а также способствует более быстрому восстановлению, что подтверждается биохимическими и психофункциональными тестами. Эффект последействия после месячного курса системной энзимотерапии сохраняется в течение 10—14 дней.

Как известно, границы спортивной работоспособности определяются не только состоянием сердечно-сосудистой и дыхательной систем, но и способностью тканей опорно-двигательного аппарата к перенесению нагрузок. Повреждения мышц относятся к числу наиболее частых в спортивной медицине травм. Особую проблему составляют микротравмы, часто недооцениваемые спортсменами и их тренерами. В последующем это приводит к длительным периодам потери трудоспособности. В настоящее время нет единой точки зрения на лечение мышечных повреждений. Общепринятой является местная терапия (холод, покой) и приподнятое положение пораженного сегмента конечности. Нередко назначают аналгетики и нестероидные противовоспалительные препараты, имеющие, как известно, ряд побочных эффектов. С учетом патоморфологи-ческих изменений, возникающих в мышцах, целесообразно использовать системную энзимоте-рапию как для профилактики, так и для лечения травматических повреждений мышц у спортсменов. Вобензим назначают в дозе 10 драже 3 раза в день от 10—14 дней до 4—6 нед. Прием вобензима спортсменами в таких дозах, по данным многочисленных исследований, позволяет приступить к спортивным тренировкам в среднем в 2—2,5 раза быстрее по сравнению с проведением традиционной терапии. Можно также использовать флогензим и Вобе-Мугос.

Ингибиторы ферментов [ править | править код ]

Лекарственные препараты, применяемые с целью подавления активности ферментов, называются ингибиторами ферментов.

1. Ингибиторы протеиназ: контрикал.

2. Ингибиторы фибринолиза: кислота амино-капроновая.

3. Антихолинэстеразные средства: прозерин, физостигмина салицилат, галантамина гидробромид и др.

4. Ингибиторы МАО: ниаламид.

5. Ингибиторы карбоангидразы: диакарб.

6. Ингибиторы ксантиноксидазы: аллопуринол.

7. Ингибиторы ацетальдегидрогеназы: циамид, тетурам (дисульфирам) и др.

Контрикал — антиферментный препарат, ингибирующий активность трипсина, калликреина, плазмина.

Фармакокинетика: при внутривенном введении действие развивается через 10—15 мин.

Показания к применению: острый панкреатит, панкреанекроз в сочетании с гепарином в острый период инфаркта миокарда.

Противопоказания: с осторожностью у лиц, склонных к аллергическим реакциям.

Побочные эффекты: аллергические реакции.

Ссылка на основную публикацию
Кустарник айва японская посадка и уход
Японская айва, или хеномелес (Chaenomeles) – не только декоративное, но и плодовое растение. Это кустарник с густой кроной и красивыми...
Купальница культурная орандж принцесс
Купальница — это растение семейства Лютиковые, являющееся многолетним кустарником. В высоту достигает 50-100 см в зависимости от вида. На прямых,...
Купена лекарственная описание растения
Купена – типичный лесной цветок из семейства Лилейных, класса Однодольных. Существует более 50 видов купен, из которых именно купена лекарственная,...
Кустарник с белыми плодами шариками
Снежноягодник (латинское название SYMPHORICARPUS) давно культивируется в палисадниках и живых изгородях, привлекая взгляд округлыми листочками и обилием белых ягод. Эстетические...
Adblock detector